В состав отдела входят:

• Лаборатория клеточных и протеомных технологий
• Лаборатория биохимической генетики
• Лаборатория молекулярной цитогенетики развития млекопитающих
• Лаборатория молекулярной генетики человека

История отдела

Отдел молекулярной генетики ФГБНУ «ИЭМ» сформирован в 1991 г. путём объединения Лаборатории биохимической генетики и Отдела эмбриологии. Во главе этих научных подразделений стояли учёные, внесшие заметный вклад в развитие отечественной биомедицины. Выдающийся биохимик 20-го столетия член-корреспондент АМН СССР Соломон Абрамович Нейфах в 1956 г. создал в стенах ИЭМ Лабораторию энзимологии, которая в 1965 г. была преобразована в самостоятельную Лабораторию биохимической генетики. Соломон Абрамович был одним из первых биохимиков, успешно объединивших биохимию и генетику для решения актуальных проблем медицины. Он основал школу молекулярных биологов и молекулярных генетиков в стенах ИЭМ. С момента основания в Лаборатории исследовались биохимические основы патогенеза наследственных заболеваний человека, при этом были внедрены передовые методы изучения как нуклеиновых кислот, так и белковых молекул. Отдел эмбриологии был создан в 1964 г. под руководством профессора Андрея Павловича Дыбана, талантливого исследователя, задавшего ряд направлений в развитии отечественной экспериментальной эмбриологии. Сотрудники Отдела изучали механизмы, контролирующие нормальный и патологический эмбриогенез млекопитающих; их исследования заметно улучшили понимание взаимодействия генетических, эпигеномных и внешних факторов в развитии организма. Ими впервые в мире были получены трансгенные лабораторные крысы. С момента создания Отдела молекулярной генетики им руководил профессор (впоследствии член-корреспондент РАМН) Владимир Соломонович Гайцхоки, положивший начало масштабным популяционно-генетическим исследованиям в стенах ИЭМ. Одним из их результатов является то, что и сегодня население Северо-Запада РФ остаётся наиболее подробно обследованным на предмет носительства мутаций в гене рецептора липопротеидов низкой плотности, сопряженных с развитием семейной гиперхолестеринемии.

Отдел молекулярной генетики сегодня

С 2000 г. Отделом руководит д.м.н. профессор Вадим Борисович Васильев. В четырёх лабораториях Отдела изучаются молекулярные основы широкого спектра социально значимых заболеваний, в первую очередь, наследственной природы. В сферу интересов учёных Отдела входят такие патологии, как нейродегенеративные заболевания (рассеянный склероз, аномальный фибриллогенез с поражением ЦНС, болезнь Паркинсона), когнитивные расстройства, заболевания сердечно-сосудистой системы, злокачественные новообразования и др. В исследованиях широко используется моделирование патологии на клетках и на животных. Особенно ярко это проявилось в создании моделей межгенерационной передачи эпигенетических признаков злокачественных заболеваний на лабораторных крысах, расстройств обмена меди на нокаутных мышах и в получении уникальных трансмитохондриальных мышей, в чьих тканях, наряду с собственной митохондриальной ДНК содержится мтДНК человека, что является концептуальной моделью наследственной патологии, вызванной мутациями в митохондриальном геноме. Важным элементом работы Отдела является разработка инновационных методов диагностики и лечения, основанных на собственных исследованиях; в частности, разработан уникальный биохимический анализ, позволяющий предсказать угрозу наступления инфаркта миокарда, а также предложена новая лекарственная терапия при ревматоидном артрите.

Основные направления исследований

К основным направлениям исследований в Отделе сегодня относятся: моделирование социально значимых заболеваний человека in vitro, на клеточных культурах, на животных, in silico. В частности, показана роль белок-белковых взаимодействий в развитии ревматоидного артрита, в активации нейтрофилов при воспалении, в регуляции активности свёртывающей системы крови. Трансмитохондриальные животные послужили моделью развития патологической гетероплазмии, наблюдаемой при «митохондриальных болезнях». Клетки, нокаутированные по генам Ctr1 и DMT, использованы для моделирования врождённых нарушений обмена меди. Также на клетках моделируется аномальный фибриллогенез — прообраз нейродегенерации при болезни Альцгеймера.

Основные достижения

В последние годы получены результаты, указывающие на ключевую роль белка лейкоцитов лактоферрина в поддержании гомеостаза железа, в проявлении устойчивости организма к гипоксии, в торможении роста некоторых злокачественных опухолей. Обнаружены новые эффекты миелопероксидазы нейтрофилов, в том числе роль фермента в развитии галогенирующего стресса и в структурной модификации липопротеидов низкой плотности, а также молекулярные механизмы ингибирования этого фермента церулоплазмином. Разработана технология получения уникальных трансмитохондриальных мышей, в тканях которых, наряду с мышиной, присутствует и мтДНК человека. На этих животных впервые показана возможность передачи мтДНК по отцовской линии на протяжении более пяти поколений. Разработан новый высокочувствительный гистологический краситель для выявления амилоида в клетках пациентов.

Международное сотрудничество

В настоящее время идёт успешное сотрудничество в рамках двустороннего договора с Белорусским Государственным университетом. В 2017 г. в рамках программы «Эразмус+» три молодых сотрудника проводили трёхмесячные научные исследования в Падуанском университете (Италия) совместно с итальянскими коллегами. В тот же период молодые итальянские учёные провели совместные исследования с коллегами из ИЭМа (также по три месяца). Проводятся совместные исследования с центром TIGEM (Неаполь, Италия).

Диссертации, защищенные сотрудниками отдела за последние 5 лет

Докторские диссертации

1. Егоров В.В. Индуцированные конформационные переходы в полипептидах // Дисс. … д-ра биол. наук, специальность 03.01.04 – биохимия. СПб., 2020.

Кандидатские диссертации

1. Скоморохова Е.А. Механизмы влияния наночастиц серебра на метаболизм меди у млекопитающих, связь между их биоактивностью, размером и формой // Дисс. … канд. биол. наук, специальность 03.01.04 – биохимия. СПб., 2020.
2. Сахабеев Р.Г. Свойства полимерных биосовместимых микро- и наночастиц на основе полимолочной кислоты и рецепторных белков, связывающих вирусы // Дисс. … канд. биол. наук, специальность 03.01.04 – биохимия. СПб., 2021.

Ученые звания, полученные сотрудниками отдела за последние 5 лет

Награды, победители конкурсов

Гранты за последние 5 лет

Патенты, полученные сотрудниками отдела за последние 5 лет

1. Антимонова О.А, Коржевский Д.Э., Шавловский М.М. Способ флуоресцентной идентификации амилоида. Патент РФ №2673815 от 30.11.2018 г.
2. Поляков Д.С., Ходова А.Е., Васильев В.Б. Способ трансфекции и культивирования клеток, синтезирующих рекомбинантный белок глутаматдекарбоксилазу. Патент РФ № 2746162 от 08.04.2021 г.
3. Поляков Д.С., Сахабеев Р.Г., Синицына Е.С., Коржикова-Влах Е.Г., Коржиков-Влах В.А, Тенникова Т.Б., Васильев В.Б., Грудинина Н.А., Шавловский М.М. Рекомбинантный химерный белок, состоящий из большой экстраклеточной петли человеческого рецептора CD81 и стрептавидина. Патент РФ № 2778261 от 16.08.2022 г.
4. Мандельштам М.Ю., Захарова Ф.М., Богословская Т.Ю., Васильев В.Б. Перечень полиморфизмов в гене рецептора липопротеинов низкой плотности, обнаруженных у пациентов с семейной гиперхолестеринемией в России. Свидетельство о регистрации базы данных № 2022620667 от 29.03.2022 г.
5. Мандельштам М.Ю., Захарова Ф.М., Богословская Т.Ю., Васильев В.Б. Перечень мутаций в гене рецептора липопротеинов низкой плотности, обнаруженных у пациентов с семейной гиперхолестеринемией в России. Свидетельство о регистрации базы данных № 2022621118 от 18.05.2022 г.
6. Санькова Т.П., Пучкова Л.В. Способ идентификации полиморфизмов Cys1079Gly и Cys1079Phe медь-транспортной АТФ-азы Вильсона. Патент РФ № 2756112 от 28.09.2021 г.

Технологии, полученные сотрудниками отдела за последние 5 лет

Наиболее значимые публикации за последние 5 лет

1. Kiseleva I, Rekstin A, Al Farroukh M, Bazhenova E, Katelnikova A, Puchkova L, Rudenko L. Non-Mouse-Adapted H1N1pdm09 Virus as a Model for Influenza Research // Viruses. 2020. V. 12. N 6. P.590. DOI: 10.3390/v12060590.
2. Piotrovskiy L.B., Litasova E.V., Sokolov A.V., Iljin V.V., Utsal V.A., Zhurkovich I.K. Degradation of fullerene C60 by human myeloperoxidase and some reaction products // Fullerenes Nanotubes and Carbon Nanostructures, 2020. 28: 196-201. DOI: 10.1080/1536383X.2019.1686620.
3. Луценко, В.Е.; Григорьева, Д.В.; Горудко, И.В.; Черенкевич, С.Н.; Горбунов, Н.П.; Костевич, В.А.; Панасенко, О.М.; Соколов, А.В. Целестиновый синий B – зонд для регистрации продукции хлорноватистой кислоты и HOCl-модифицированных белков // Медицинский академический журнал. 2019. Т. 19, № 2, С. 63-71. DOI: 10.17816/MAJ19263-71.
4. Терехова, М.С.; Григорьева, Д.В.; Горудко, И.В.; Семак, И. В.; Соколов, А.В.; Панасенко, О.М.; Черенкевич, С.Н. Физико-химические свойства лактоферрина в условиях окислительного/галогенирующего стресса // Доклады Национальной академии наук Беларуси. 2019. Т. 63, № 2. С. 189–197. DOI: 10.29235/1561-8323-2019-63-2-189-197.
5. Сулацкая А.И., Поляков Д.С., Родина Н.П., Сулацкий М.И., Шавловский М.М., Кузнецова И.М., Туроверов К.К. Полиморфизм амилоидных фибрилл на основе бета-2-микроглобулина // Цитология. 2019, Т. 61, № 6, 481-493. DOI: 10.1134/S0041377119060087.
6. Войнова, И.В.; Костевич, В.А.; Елизарова, А.Ю.; Карпенко, М.Н.; Соколов, А.В. Зависимость удельной активности участников обмена железа от степени компенсации сахарного диабета 2-го типа // Медицинский академический журнал. 2019. Т. 19, № 2, С. 37-42. DOI: 10.17816/MAJ19237-42.
7. Елизарова, А.Ю.; Костевич, В.А.; Войнова, И.В.; Соколов, А.В. Лактоферрин как перспективное средство в терапии метаболического синдрома: от молекулярных механизмов до клинических испытаний // Медицинский академический журнал. 2019. Т. 19. № 1. C. 45 64. DOI: 10.17816/MAJ19145-64..
8. Сахабеев Р.Г., Поляков Д.С., Грудинина Н.А., Вишня А.А., Козловская А.А., Синицына Е.С., Коржиков-Влах В.А., Тенникова Т.Б., Шавловский М.М. Гуморальный иммунный ответ на антиген, иммобилизованный на наночастицах из сополимера полимолочной кислоты и полиэтиленгликоля // Молекулярная медицина. 2019. Т. 17. № 3. С. 32-36. DOI: 10.29296/24999490-2019-03-06.
9. Ilyechova E.Y., Kanash L.A., Timirova Z.R., Tsymbalenko N.V., Orlov Y.A., Klyuyeva N.N., Skomorokhova E.A., Denisenko A.D., Puchkova L.V. The changes of copper metabolism in rats fed with low- or high-calorie ration // Vopr Pitan. 2019. Том 88, выпуск 1, С. 41-48. DOI: 10.24411/0042-8833-2019-10004.
10. Grigorieva, D.V.; Gorudko, I.V.; Shamova, E.V.; Terekhova, M.S.; Maliushkova, E.V.; Semak, I.V.; Cherenkevich, S.N.; Sokolov, A.V.; Timoshenko A.V. Effects of recombinant human lactoferrin on calcium signaling and functional responses of human neutrophils // Archives of Biochemistry and Biophysics. 2019. V. 675:108122. // DOI: 10.1016/j.abb.2019.108122.
11. Lebedev, D.V.; Zabrodskaya, Y.A.; Pipich, V.; Kuklin, A.I.; Ramsay, E.; Sokolov, A.V.; Elizarova, A.Y.; Shaldzhyan, A.; Grudinina, N.A.; Pantina, R.A.; Wu, B.; Shtam, T.A.; Volnitskiy, A.V.; Sсhmidt, A.E.; Shvetsov, A.V.; Vasilyev, V.B.; Isaev-Ivanov, V.V.; Egorov, V.V. Effect of alpha-lactalbumin and lactoferrin oleic acid complexes on chromatin structural organization // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2019. V. 520(1). P. 136-139. DOI: 10.1016/j.bbrc.2019.09.116.
12. Mikhalchik EV; Maximov DI; Ostrovsky EM; Yaskevich AV; Vlasova II; Vakhrusheva TV; Basyreva LY; Gusev AA; Kostevich VA; Gorbunov NP; Sokolov AV ; Panasenko OM; Gusev SA. Neutrophils as a Source of Factors Increasing Duration of the Inflammatory Phase of Wound Healing in Patients with Type 2 Diabetes Mellitus // Biochemistry Moscow-Supplement Series B-Biomedical Chemistry 2019. 13(1), 68-73. DOI: 10.1134/S1990750819010098.
13. Vlasova, I.I.; Sokolov, A.V.; Kostevich, V.A.; Mikhalchik, E.V.; Vasilyev, V.B. Myeloperoxidase-Induced Oxidation of Albumin and Ceruloplasmin: Role of Tyrosines // Biochemistry (Moscow), 2019. V. 84. № 6. P. 652-662. DOI: 10.1134/S0006297919060087.
14. Ilyechova EY, Bonaldi E, Orlov IA, Skomorokhova EA, Puchkova LV, Broggini M. CRISP-R/Cas9 Mediated Deletion of Copper Transport Genes CTR1 and DMT1 in NSCLC Cell Line H1299. Biological and Pharmacological Consequences // Cells. 2019, 8(4), E322. DOI: 10.3390/cells8040322.
15. Antimonova O.I., Lebedev D.V., Zabrodskaya Y.A., Grudinina N.A., Timmkovsky A.L.,Ramsay E., Shavlovsky M.M., Egorov V.V. Changing times: fluorescence-lifetime analysis of amyloidogenic SF-IAPP fusion protein // J. Structural Biology. 2019. 205(1), 78-83. DOI: 10.1016/j.jsb.2018.11.006.
16. Vasilyev V.B. Looking for a partner: ceruloplasmin in protein-protein interactions // Biometals, 2019, 32(2), 195-210. DOI: 10.1007/s10534-019-00189-1.
17. Smirnov, AS; Martins, LMDRS; Nikolaev, DN; Manzhos, RA; Gurzhiy, VV; Krivenko, AG; Nikolaenko, KO; Belyakov, AV; Garabadzhiu, AV; Davidovich, PB. Structure and catalytic properties of novel copper isatin Schiff base complexes // New Journal of Chemistry 2019. 43(1):188-198. DOI: 10.1039/c8nj02718h.
18. Serov, N.; Prilepskii, A.; Sokolov, A.; Vinogradov, V. Synthesis of Plasmin‐Loaded Fe3O4@CaCO3 Nanoparticles: Towards Next‐Generation Thrombolytic Drugs // ChemNanoMat. 2019. V. 5, № 10, P. 1267-1271. DOI: 10.1002/cnma.201900359.
19. Zabrodskaya, YA; Shvetsov, AV; Tsvetkov, VB; Egorov, VV. A double-edged sword: supramolecular complexes of triazavirine display multicenter binding effects which influence aggregate formation // Journal of Biomolecular Structure & Dynamics 2019. 37(12):3041-3047. DOI: 10.1080/07391102.2018.1507837.
20. Polishchuk, EV; Merolla, A; Lichtmannegger, J; Romano, A; Indrieri, A; Ilyechova, EY; Concilli, M; De Cegli, R; Crispino, R; Mariniello, M; Petruzzelli, R; Ranucci, G; Iorio, R; Pietrocola, F; Einer, C; Borchard, S; Zibert, A; Schmidt, HH; Di Schiavi, E; Puchkova, LV; Franco, B; Kroemer, G; Zischka, H; Polishchuk, RS. Activation of Autophagy, Observed in Liver Tissues From Patients With Wilson Disease and From ATP7B-Deficient Animals, Protects Hepatocytes From Copper-Induced Apoptosis // Gastroenterology. 2019. 156(4):1173-1189.e5. DOI: 10.1053/j.gastro.2018.11.032.
21. Puchkova L.V., Broggini M, Polishchuk EV, Ilyechova EY, Polishchuk RS. Silver Ions as a Tool for Understanding Different Aspects of Copper Metabolism // Nutrients. 2019. Том 11, выпуск 6, С. pii: E1364. DOI: 10.3390/nu11061364.
22. Shumayev, K.B.; Gorudko, I.V.; Grigoryeva, D.V.; Kosmachevskaya, O.V.; Panasenko, О.M.; Vanin, A.F.; Topunov, A.F.; Terekhova, M.S.; Sokolov, A.V.; Cherenkevich, S.N.; Ruuge, E.K. Protective effect of Dinitrosyl Iron Complexes with Glutathione in Red Blood Cell Lysis induced by Hypochlorous Acid // Oxidative Medicine and Cellular Longevity. 2019. Article ID 2798154, 12 pages. DOI: 10.1155/2019/2798154.
23. Kotova, Y.N.; Podoplelova, N.A.; Obydennyy, S.I.; Kostanova, E.A.; Ryabykh, A.A.; Demyanova, A.S.; Biriukova, M.I.; Rosenfeld, M.A.; Sokolov, A.V.; Chambost, H.; Kumskova, M.A.; Ataullakhanov, F.I.; Alessi, M.-C.; Panteleev, M.A. Binding of coagulation factor XIII zymogen to activated platelet subpopulations: roles of integrin αIIbβ3 and fibrinogen // Thrombosis and Haemostasis. 2019. V. 119. № 6. P. 906-915. DOI: 10.1055/s-0039-1683912.
24. Паткин Е.Л., Софронов Г.А. Эпигенетические изменения как общий механизм заболеваний, старения и токсического действия химических веществ // СПб: Эко-Вектор, 2019. – 239 с. : ил. ISBN: 978-5-907201-11-8.
25. Софронов Г.А., Рембовский В.Р.; Радилов А.С., Могиленкова А.Л. Современные взгляды на механизм токсического действия диоксинов и их санитарно-гигиеническое нормирование // Медицинский академический журнал. 2019, т.19, № 1, с. 17-28. DOI: 10.17816/MAJ19117-28/
26. Дергачева Н.И., Паткин Е.Л., Сучкова И.О., Софронов Г.А. Бисфенол А и болезни человека. Механизмы действия // Экологическая генетика. 2019. Том. 17. № 3. С. 87–98. DOI: 10.17816/ecogen17387-98.
27. Дергачева Н.И., Сучкова И.О., Сасина Л.К., Нониашвили Е.М., Стасовская А.В., Баранова Т.В., Софронов Г.А., Паткин Е.Л. Влияние бисфенола А на митотическую активность в клеточных линиях человека различного происхождения // Цитология. 2019, Том: 61. Вып.10. С. 823-836. DOI: 10.1134/S0041377119100043.
28. Suchkova I.O., Sasina L K., Dergacheva N.I., Sofronov G.A., Patkin E.L. The influence of low dose Bisphenol A on whole genome DNA methylation and chromatin compaction in different human cell lines // Toxicology in Vitro 2019, Vol. 58. P.16-34. DOI: 10.1016/j.tiv.2019.03.010.
29. Drobyshev E., Kybarskaya L., Dagaev S., Solovyev N. New insight in beryllium toxicity excluding exposure to beryllium-containing dust: accumulation patterns, target organs, and elimination // Archives of Toxicology 2019. Том: 93 Выпуск: 4 Стр.: 859-869. DOI: 10.1007/s00204-019-02432-7.
30. Софронов Г.А., Паткин Е.Л. Эпигенетическая токсикология: перспективы развития // Токсикологический вестник, 2018, 148(1):2–7.
31. Kostevich V.A., Sokolov A.V. Oxidation of cysteine by ceruloplasmin leads to formation of hydrogen peroxide, which can be utilized by myeloperoxidase // Biochem. Biophys. Res. Commun, 2018, 503(3):2146–2151.
32. Sokolov A.V., Kostevich V.A., Varfolomeeva E.Y., Grigorieva D.V., Gorudko I.V., Kozlov S.O., Kudryavtsev I.V., Mikhalchik E.V., Filatov M.V., Cherenkevich S.N., Panasenko O.M., Arnhold J., Vasilyev V.B. Capacity of ceruloplasmin to scavenge products of the respiratory burst of neutrophils is not altered by the products of reactions catalyzed by myeloperoxidase // Biochem. Cell Biol, 2018, 96(4):457–467. doi: 10.1139/bcb-2017-0277.
33. Zakharova E.T., Sokolov A.V., Pavlichenko N.N., Kostevich V.A., Abdurasulova I.N., Chechushkov A.V., Voynova I.V., Elizarova A.Yu., Kolmakov N.N., Bass M.G., Semak I.V., Budevich A.I., Kozhin P.M., Zenkov N.K., Klimenko V.M., Kirik O.V., Korzhevskii D.E., Menshchikova E.B., Vasilyev V.B. Erythropoietin and Nrf2: key factors in the neuroprotection provided by apo-lactoferrin // Biometals, 2018, 31:425–443.
34. Golenkina E.A., Viryasova G.M., Galkina S.I., Gaponova T.V., Sud’ina G.F., Sokolov A.V. Fine regulation of neutrophil oxidative status and apoptosis by ceruloplasmin and its derivatives // Cells, 2018, 7:8.
35. Polyakov D.S., Grudinina N.A., Bogoslovskaya T.Yu., Sokolov A.V., Mandelshtam M.Yu., Vasilyev V.B. Expression of recombinant LDLR-EGFP fusion protein in HEK-293 cells as a promising tool to assess the effect of LDLR gene mutations // Cell and Tissue Biology, 2018, 12(2):153–159.
36. Antimonova O.I., Lebedev D.V., Zabrodskaya Y.A., Grudinina N.A., Timkovsky A.L., Ramsay E., Shavlovsky M.M., Egorov V.V. Changing Times: Fluorescence-Lifetime Analysis of Amyloidogenic SF-IAPP Fusion Protein // Journal of Structural Biology, 2018.
37. Kostevich V., Sokolov A., Zakharova E., Vasilyev V. Apolactoferrin in Mother’s Milk Induces HIF Signaling in Neonate Animals // Amer J Perinatol, 2018, 35(S 01):S1-S26.
38. Polishchuk E.V., Merolla A., Lichtmannegger J., Romano A., Indrieri A., Ilyechova E.Y., Concilli M., De Cegli R., Crispino R., Mariniello M., Petruzzelli R., Ranucci G., Iorio R., Pietrocola F., Einer C., Borchard S., Zibert A., Schmidt H.H., Di Schiavi E., Puchkova L.V., Franco B., Kroemer G., Zischka H., Polishchuk R.S. Activation of autophagy, observed in liver tissues from patients with Wilson disease and from Atp7b-deficient animals, protects hepatocytes from copper-induced apoptosis // Gastroenterology, 2018, Nov 16. pii: S0016-5085(18)35280-6. doi: 10.1053/j.gastro.2018.11.032.
39. Puchkova L.V., Babich P.S., Zatulovskaia Y.A., Ilyechova E.Y., Di Sole F. Copper Metabolism of Newborns Is Adapted to Milk Ceruloplasmin as a Nutritive Source of Copper: Overview of the Current Data // Nutrients, 2018, Oct 30;10(11). pii: E1591. doi: 10.3390/nu10111591
40. Ilyechova E.Y., Miliukhina I.V., Orlov I.A., Muruzheva Z.M., Puchkova L.V., Karpenko M.N. A low blood copper concentration is a co-morbidity burden factor in Parkinson’s disease development // Neurosci Res., 2018, 135:54–62.
41. Starikova E.A., Golovin A.S., Vasilyev K.A., Karaseva A.B., Serebriakova M.K., Sokolov A.V., Kudryavtsev I.V. Burova L.A., Voynova I.V., Suvorov A.N., Vasilyev V.B., Freidlin I.S. Role of arginine deiminase in thymic atrophy during experimental Streptococcus pyogenes infection // Scand J Immunol, 2019, Feb; 89(2):e12734. Doi.org/10.1111/sji.12734(Q2)
42. Софронов Г.А., Паткин Е.Л. Эпигенетическая токсикология: перспективы развития // Токсикологический вестник, 2018, 148(1):2–7.
43. Kostevich V.A., Sokolov A.V. Oxidation of cysteine by ceruloplasmin leads to formation of hydrogen peroxide, which can be utilized by myeloperoxidase // Biochem. Biophys. Res. Commun, 2018, 503(3):2146–2151.
44. Sokolov A.V., Kostevich V.A., Varfolomeeva E.Y., Grigorieva D.V., Gorudko I.V., Kozlov S.O., Kudryavtsev I.V., Mikhalchik E.V., Filatov M.V., Cherenkevich S.N., Panasenko O.M., Arnhold J., Vasilyev V.B. Capacity of ceruloplasmin to scavenge products of the respiratory burst of neutrophils is not altered by the products of reactions catalyzed by myeloperoxidase // Biochem. Cell Biol, 2018, 96(4):457–467. doi: 10.1139/bcb-2017-0277.
45. Zakharova E.T., Sokolov A.V., Pavlichenko N.N., Kostevich V.A., Abdurasulova I.N., Chechushkov A.V., Voynova I.V., Elizarova A.Yu., Kolmakov N.N., Bass M.G., Semak I.V., Budevich A.I., Kozhin P.M., Zenkov N.K., Klimenko V.M., Kirik O.V., Korzhevskii D.E., Menshchikova E.B., Vasilyev V.B. Erythropoietin and Nrf2: key factors in the neuroprotection provided by apo-lactoferrin // Biometals, 2018, 31:425–443.
46. Polyakov D.S., Grudinina N.A., Bogoslovskaya T.Yu., Sokolov A.V., Mandelshtam M.Yu., Vasilyev V.B. Expression of recombinant LDLR-EGFP fusion protein in HEK-293 cells as a promising tool to assess the effect of LDLR gene mutations // Cell and Tissue Biology, 2018, 12(2):153–159.
47. Kostevich V., Sokolov A., Zakharova E., Vasilyev V. Apolactoferrin in Mother’s Milk Induces HIF Signaling in Neonate Animals // Amer J Perinatol, 2018, 35(S 01):S1-S26.
48. Polishchuk E.V., Merolla A., Lichtmannegger J., Romano A., Indrieri A., Ilyechova E.Y., Concilli M., De Cegli R., Crispino R., Mariniello M., Petruzzelli R., Ranucci G., Iorio R., Pietrocola F., Einer C., Borchard S., Zibert A., Schmidt H.H., Di Schiavi E., Puchkova L.V., Franco B., Kroemer G., Zischka H., Polishchuk R.S. Activation of autophagy, observed in liver tissues from patients with Wilson disease and from Atp7b-deficient animals, protects hepatocytes from copper-induced apoptosis // Gastroenterology, 2018, Nov 16. pii: S0016-5085(18)35280-6. doi: 10.1053/j.gastro.2018.11.032.
49. Puchkova L.V., Babich P.S., Zatulovskaia Y.A., Ilyechova E.Y., Di Sole F. Copper Metabolism of Newborns Is Adapted to Milk Ceruloplasmin as a Nutritive Source of Copper: Overview of the Current Data // Nutrients, 2018, Oct 30;10(11). pii: E1591. doi: 10.3390/nu10111591
50. Ilyechova E.Y., Miliukhina I.V., Orlov I.A., Muruzheva Z.M., Puchkova L.V., Karpenko M.N. A low blood copper concentration is a co-morbidity burden factor in Parkinson’s disease development // Neurosci Res., 2018, 135:54–62.
51. Golenkina E.A., Viryasova G.M., Galkina S.I., Gaponova T.V., Sud’ina G.F., Sokolov A.V. Fine regulation of neutrophil oxidative status and apoptosis by ceruloplasmin and its derivatives // Cells, 2018, 7:8.